Proteine sind Makromoleküle
Unter dem Begriff Makromolekül versteht man wörtlich übersetzt zunächst einfach ein "großes Molekül". Diese Beschreibung ist aber etwas ungenau und könnte in einer Biologie-Klausur zu einem Sachfehler führen. In der Chemie und Biologie versteht man unter einem Makromolekül nicht einfach ein besonders großes Molekül, sondern ein großes Molekül, das aus vielen kleineren Bausteinen zusammengesetzt ist, den sogenannten Monomeren.
Die Makromoleküle vieler Kunststoffe (zum Beispiel Polyethen) bestehen aus nur einer Sorte von Monomeren. Ethen ist beispielsweise das Monomer von Polyethen. Auch natürliche Makromoleküle wie Amylose, Amylopektin, Glycogen oder Cellulose bestehen aus nur einer Sorte von Monomeren, nämlich aus Glucose.
Unsere DNA, die Erbsubstanz Desoxyribonucleinsäure, ist aus vier verschiedenen Monomeren zusammengesetzt, den Basen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin, die als A, C, G und T abgekürzt werden. Diese vier Bausteine bilden den Code des Lebens, den genetischen Code.
Peptide und Proteine dagegen setzen sich aus 20 bis 21 verschiedenen Monomeren zusammen, die aber die gleiche Grundstruktur haben. Es handelt sich um die Aminosäuren. Aminosäuren sind die Monomere der Peptide und Proteine.
Aminosäuren
In der Natur (und vor allem in den Laboratorien der Chemiker) gibt es deutlich mehr als 20 Aminosäuren, aber in den Proteinen der meisten Lebewesen finden sich immer nur 20 verschiedene Aminosäuren. Diese 20 Aminosäuren werden dann als biogene Aminosäuren bezeichnet. Wörtlich übersetzt: Aminosäuren, die das Leben aufbauen.
Proteine sind sehr lange Moleküle,
die aus vielen kleineren Bausteinen zusammengesetzt sind,
den Aminosäuren.
Autor: Ulrich Helmich, Lizenz: CC BY-NC-SA 4.0
Von einem Protein spricht man allerdings erst dann, wenn die Kette von Aminosäuren mehr als 100 Glieder lang ist. Hier ein paar wichtige Begriffe, die man sich gut merken sollte:
- Aminosäure: Grundbaustein bzw. Monomer der Peptide und Proteine
- Dipeptid: Ein Zusammenschluss von zwei Aminosäuren
- Tripeptid: Ein Zusammenschluss von drei Aminosäuren
- Oligopeptid: Eine Kette von 4 bis 10 Aminosäuren
- Polypeptid: Eine Kette von 11 bis 100 Aminosäuren
- Protein: Eine Kette von mehr als 100 Aminosäuren
- Eiweiß: Deutsches Wort für Protein.
- Enzym: Polypeptid oder Protein mit katalytischer Funktion, d.h. ein Enzym beschleunigt Stoffwechselprozesse.
Die Abgrenzung zwischen Polypeptid und Protein ist allerdings nicht sehr streng. So werden auch Aminosäureketten mit weniger als 100 Aminosäuren manchmal als "Proteine" bezeichnet und umgekehrt Proteine mit etwas mehr als 100 Aminosäuren als "Polypeptide" oder einfach "Peptide".
Vielfalt der Proteine
Im Prinzip können die 20 Aminosäuren beliebig kombiniert werden. Das ergibt eine unvorstellbar riesige Anzahl von möglichen Proteinen. Im Römpp Chemie-Lexikon findet sich ein eindrucksvolles Rechenbeispiel:
Für ein Protein, das aus 150 Aminosäure-Monomeren besteht, gibt es 20150 verschiedene Kombinationsmöglichkeiten der Monomere. Würde man all diese möglichen Proteine herstellen, würde der Eiweißball, der daraus entstehen würde, nicht in unser Universum passen. Die Proteine würden "unser Weltall etwa 1090-mal ausfüllen" [1].
Wie viele verschiedene Proteine gibt es nun wohl auf der Erde? Auch hier hat der Römpp eine Antwort parat: "Man schätzt, dass in unserem Lebensraum ca. 1011 verschiedene Proteine vorkommen; ein höherer Organismus soll ca. 105 bis 106 verschiedene P. enthalten" [1]. Einfache Organismen wie Bakterien besitzen immer noch ca. 3000 Proteine [2].
Einteilung der Proteine
Nach Struktur
Grob gesagt, kann man die Proteine nach ihrer Struktur in eher kugelförmige und eher langgestreckte Proteine einteilen. Die eher kugelförmigen Proteine werden als globuläre Proteine bezeichnet, die eher langgestreckten als fibrilläre Proteine[2].
Globuläre Proteine oder Sphäroproteine sind eher kugelförmig gebaut und zeichnen sich durch eine relativ hohe Wasserlöslichkeit aus. An der Oberfläche der Proteinkugeln befinden sich viele hydrophile Aminosäuren , die sich gut mit Wasser-Molekülen verbinden können. Im Innern der Proteinkugel sammeln sich dann vor allem die hydrophoben Aminosäuren, wo sie vor dem Wasser geschützt sind. Globuläre Proteine spielen bei den Zellfunktionen vor allem als Enzyme eine wichtige Rolle.
Fibrilläre Proteine (Faserproteine, Skleroproteine, Strukturproteine) sind dagegen in Wasser mehr oder weniger unlöslich. Sie spielen beim Aufbau von zellulären Strukturen eine wichtige Rolle, aber auch außerhalb der Zellen, in der extrazellulären Matrix, finden sich viele solcher langen Proteinfasern. Kollagen ist wohl das bekannteste Strukturprotein.
Nach Zusammensetzung
Nach ihrer Zusammensetzung kann man Proteine einteilen in einfache Proteine, die ausschließlich aus Aminosäuren bestehen, und zusammengesetzte Proteine, die neben den Aminosäuren weitere chemische Bestandteile enthalten [1][2].
- Nucleoproteine enthalten Nucleinsäuren (ein bekanntes Beispiel ist das Chromatin im Zellkern, bei dem die Histone (= Proteine) mit der DNA (= Nucleinsäure) eng verbunden sind).
- Glycoproteine sind mit Kohlenhydraten verbunden (ein bekanntes Beispiel sind die Blutgruppensubstanzen des Menschen, welche die Blutgruppen A, B, AB oder bei Abwesenheit auch 0 bestimmen).
- Lipoproteine sind mit Lipiden (Fetten) verbunden. Ein bekanntes Beispiel sind die HDL- und LDL-Cholesterine, das sind Lipoproteine, welche das Lipid Cholesterin im Blut transportieren.
- Phosphoproteine besitzen eine oder mehrere Phosphatgruppen. Das Milchprotein Casein gehört zu dieser Gruppe.
- Chromoproteine sind mit einem Farbstoff verbunden. Das beste Beispiel ist wohl das Hämoglobin. Auch die Cytochrome gehören zu dieser Gruppe oder das Rhodopsin der menschlichen Netzhaut (Sehpurpur).
- Metallproteine sind mit Metallatomen (oder Metallionen) verbunden. Das Hämoglobin, das bereits bei der Gruppe der Chromoproteine aufgezählt wurde, enthält Eisen-Ionen. Das Chlorophyll dagegen Magnesium-Ionen. Das Protein Ferredoxin hat sogar das lat. Wort für Eisen im Namen.
Aufgaben der Proteine
Nach ihrer Funktion im menschlichen Körper kann man die verschiedenen Proteine folgendermaßen einteilen:
- Strukturproteine oder Gerüstproteine sind ein wichtiger Bestandteil (Baustoff) vieler zellulärer Strukturen. Das Kollagen ist ein wesentlicher Bestandteil von Sehnen und Muskeln, das Kreatin kommt in Nägeln und Haaren vor.
- Speicherproteine sind Proteine, die zur Speicherung von Aminosäuren oder anderen Stoffen dienen. Beispiele hierfür sind Gluten, Phaseolin, Casein(speichern Aminosäuren) oder Ferritin(speichert Eisen).
- Bewegungsproteine sind Proteine, die sich zusammenziehen können und so in der Lage sind, Bewegungen auszuführen oder anzutreiben. Die wohl bekanntesten Bewegungsproteine sind Actin und Myosin im Skelettmuskel.
- Enzyme sind Biokatalysatoren, beschleunigen also biochemische Reaktionen in unserem Körper. Das Enzym Amylase beispielsweise baut lange Kohlenhydrat-Ketten in kleinere Oligosaccharide ab, die dann von anderen Enzymen in Monosaccharide zerlegt werden.
- Hormone, z. B. Insulin (Bauchspeicheldrüse) haben wichtige Steuer- und Regulationsaufgaben in unserem Körper. Das Hormon Insulin beispielsweise regelt zusammen mit dem Hormon Glucagon den Blutzuckerspiegel.
- Regulatorproteine sind meist kleinere Proteine, die sich an Enzyme setzen und deren Aktivität beeinflussen (Aktivatoren, Inhibitoren, allgemein: Effektoren). Andere Regulatorproteine setzen sich als Enhancer oder Silencer an bestimmte Stellen der DNA und steuern dort die Genaktivität. Repressorproteine könnten zum Beispiel die RNA-Polymerase blockieren und so die Transkription der mRNA verhindern.
- Transportproteine sind für den Transport von Stoffen über größere oder kleinere Entfernungen zuständig. Ein bekanntes Beispiel ist das Hämoglobin in unserem Blut, das Sauerstoff über größere Entfernungen transportiert. Die Ionenkanäle und die Carrierproteine in der Membran der Zellen gehören zu den Transportproteinen, die über sehr kleine Entfernungen Ionen und Moleküle durch die Zellmembran transportieren. Hier unterscheidet man noch zwischen passivem Transport in Richtung eines Konzentrationsgefälles und aktivem Transport gegen ein bestehendes Konzentrationsgefälle, wobei dann ATP verbraucht wird.
- Antikörper sind kleine Proteine der Immunabwehr (Blut, Lymphe), die sich an eingedrungene Fremdkörper (Bakterien, Viren etc.) heften und diese für bestimmte Zellen des Immunsystems markieren.
- Rezeptorproteine sind eine große Klasse von Proteinen, die Signale von außen oder von innen erkennen und entsprechende Reaktionen in Gang setzen. Ein bekanntes Beispiel sind die Hormonrezeptoren in der Zellmembran.
Quellen:
- Römpp Chemie-Lexikon, 9. Auflage 1992
- Spektrum Lexikon der Biologie
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