Helmichs Biologie-Lexikon

Enzyme und Enzymklassen

Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren auftreten, also in biologischen Zellen oder Geweben biochemische Prozesse beschleunigen.

Typisch für Enzyme ist ihre Substratspezifität: Ein Enzym kann immer nur ein ganz bestimmtes Substrat verarbeiten (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Ferner sind Enzyme wirkungsspezifisch. Das heißt, ein Enzym kann stets nur eine bestimmte chemische Reaktion beschleunigen.

Die Aktivität eines Enzyms hängt von der Temperatur ab und vom pH-Wert. Magenenzyme wie Pepsin arbeiten am besten im sauren Bereich, während Enzyme des Dünndarms wie zum Beispiel Trypsin ihre höchste Aktivität im alkalischen Bereich haben.

Viele Enzyme können außerdem in ihrer Aktivität durch bestimmte chemische Verbindungen gesteuert werden, man spricht dann von allosterischen Enzymen.

Biokatalyse

Ausführliche Informationen zu Enzymen finden Sie in der Stoffwechsel-Abteilung dieser Homepage.

Enzymklassen

Nach [1] gibt es sieben EC-Klassen von Enzymen, je nach den Substratgruppen, die sie umsetzen. Das Kürzel "EC" steht für "Enzyme Commission" und nicht für "Enzyme class". Eine komplette Liste (englisch) der Enzymklassen und -unterklassen gibt es in dem Wikipedia-Artikel "List of enzymes" (ausgedruckt über 20 A4-Seiten!).

EC 1. Oxidoreduktasen

Das sind Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren. Im Prinzip kann man drei Unterklassen der Oxidoreduktasen konstruieren [2], nämlich

Oxidreduktasen, die Elektronen an ein Substrat abgeben und dieses so reduzieren,

Oxidreduktasen, die Elektronen von einem Substrat aufnehmen und dieses so oxidieren,

Oxygenasen, die ein (Monooxygenasen) oder zwei (Dioxygenasen) Sauerstoff-Atome auf das Substrat übertragen.

Da solche Redoxreaktionen meistens Gleichgewichtsreaktionen sind, die Enzyme also sowohl die Hin- wie auch die Rückreaktion katalysieren, ist eine Unterteilung der Oxidoreduktasen und Oxygenasen in oxidierende und reduzierende Untertypen nicht sinnvoll.

EC 2. Transferasen

Das sind Enzyme, die eine funktionelle Gruppe X von einem Donator auf einen Akzeptor übertragen. Oft ist der Donator der Gruppe ein Coenzym. NADH bzw. "spendet" ein H-Atom in Form eines Protons H+ und eines Elektrons e-, ATP "spendet" eine Phosphatgruppe und so weiter. Es gibt Transferasen, die Aldehyd- oder Ketogruppen übertragen, welche, die Nitrogruppen übertragen, und viele mehr. Die Wikipedia [3] listet eine ganze Reihe von Beispielen auf, ich kopiere diese Liste einfach mal:

Beispiele für Transferasen aus der Wikipedia

EC 3. Hydrolasen

Wie der Name schon andeutet, sind das Enzyme, die eine chemische Bindung reversibel hydrolysieren, also durch Einbau von Wasser auflösen. Bekannte Beispiele sind die  Peptidasen, die Peptidbindungen von Proteinen hydrolysieren können. Andere Beispiele sind  Nucleasen, die DNA- und RNA-Moleküle spalten können, Phosphatasen, die eine Phosphatgruppe von einem Molekül abspalten können, Glycosidasen, welche eine glycosidische Bindung spalten können, wie sie zum Beispiel innerhalb des Saccharose-Moleküls zwischen Glucose und Fructose vorkommt, und Esterasen, die Ester hydrolytisch spalten können. Dies ist zum Beispiel bei der Fettverdauung der Fall, wenn Fette oder Öle in Glycerin und Fettsäuren zerlegt werden [4].

EC 4. Lyasen

"Lyse" ist immer eine Spaltung eines Moleküls, bei der Glycolyse wird zum Beispiel Glucose in zwei Bruchstücke gespalten, bei der Hydrolyse wird ein Molekül mit Hilfe von Wasser gespalten und so weiter. Lyasen sind nun Enzyme, die eine solche Molekülspaltung katalysieren. Für die Hydrolyse gibt es ja schon die Klasse der Hydrolasen, also handelt es sich bei den Lyasen um Enzyme, die ein Molekül ohne Zufuhr von Wasser spalten können, also nicht-hydrolytisch [5].

Auch die Lyasen können weiter unterteilt werden, je nach dem Bindungstyp, den sie spalten. Aldolasen beispielsweise führen eine Aldol-Spaltung durch (bzw. eine Aldol-Bildung, weil Enzyme ja immer die Hin- und Rückreaktion katalysieren). Eine solche Aldol-Spaltung kommt im Schritt 4 der Glycolyse vor, wenn nämlich das Fructose-1,6-bisphosphat (die "aktivierte Glucose" also) in Dihydroyacetonphosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat gespalten wird.

EC 5. Isomerasen

Isomere sind Moleküle mit der gleichen Summenformel, aber einer anderen Strukturformel. Isomerasen katalysieren die Umwandlung des einen Isomers in ein anderes Isomer. Ein Beispiel aus der Glycolyse ist die Glucose-6-phosphat-Isomerase, welche die Umwandlung von Glucose-6-Phosphat zu Fructose-6-Phosphat katalysiert [6].

EC 6. Ligasen

Ligasen sind sozusagen das Gegenteil von Lyasen. Lyasen spalten chemische Bindungen nicht-hydrolytisch, Ligasen verknüpfen zwei Moleküle zu einem neuen. Jetzt heißt es aber aufpassen. Bekanntlich - und das wurde auf dieser Seite auch schon mehrfach erwähnt - katalysieren Enzyme ja die Hinreaktion und auch die Rückreaktion. Wenn eine Lyase also eine Bindung spaltet, müsste sie theoretisch auch in der Lage sein, eine solche Bindung wieder herzustellen - denn das ist ja die Rückreaktion der Spaltung. Die Lyase hätte damit aber eine Ligase-Funktion. Wieso gibt es also die eigene sechste Enzymklasse der Ligasen?

Die Ligasen benötigen Energie zur Erstellung einer neuen chemischen Bindung. Diese Energie wird meistens in Form von ATP geliefert, dass dabei in ADP und Pi gespalten wird:

$X + Y + ATP \to X-Y + ADP + P_{i}$

Achten Sie auf den Reaktionspfeil. Es handelt sich hier nicht um einen Gleichgewichtspfeil. Das heißt, die Reaktion läuft nur in der einen Richtung ab. Theoretisch könnte das Enzym zwar die Rückreaktion katalysieren, aber für die Rückreaktion ist die Aktivierungsenergie derart hoch, dass sie bei biologischen Temperaturen extrem unwahrscheinlich ist.

Eine bekannte Ligase ist zum Beispiel die DNA-Ligase, welche die Okazaki-Fragmente während der DNA-Replikation zusammenfügt. Auch die aus der Proteinbiosynthese (Translation) bekannte Aminoacyl-tRNA-Synthetase ist eine Ligase. Sie überträgt eine Aminosäure auf das an den Ribosomen wachsende Peptid und verknüpft das Peptid mit der neuen Aminosäure [7]. Diese Reaktion ist keineswegs eine simple Umkehrung der Peptid-Hydrolyse, sondern eine völlig neue Reaktion.

EC 7. Translocasen

Im Grunde handelt es sich bei den Translocasen um komplex aufgebaute Transportproteine, die in der Lage sind, Verbindungen quer durch eine Membran zu transportieren. Einfache liganden- oder spannungsgesteuerte Ionenkanäle oder Carrierproteine gehören nicht zu den Translocasen und werden eigentlich auch nicht als Enzyme bezeichnet. Die Wikipedia listet als Beispiel für eine Translocase den TOM-Komplex (englisch translocase of the outer mitochondrial membrane) der mitochondrialen Außenmembran auf. Dieser Komplex, ein großes Transmembranprotein, katalysiert den Transport von Peptiden zwischen dem Zellplasma und den Mitochondrien [8].

Quellen:

  1. Nelson, Cox. LEHNINGER Principles of Biochemistry. Macmillan Learning, New York 2021.
  2. Wikipedia, Artikel "Oxireduktasen".
  3. Wikipedia, Artikel "Transferase"
  4. Wikipedia, Artikel "Hydrolasen"
  5. Wikipedia, Artikel "Lyasen"
  6. Wikipedia, Artikel "Isomerasen"
  7. Wikipedia, Artikel "Ligase"
  8. Wikipedia, Artikel "Translokasen"