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Spezifität der Enzyme

Enzyme sind substratspezifisch

Enzyme sind globuläre Proteine mit einer ganz bestimmten Struktur: Sie haben ein sogenanntes aktives Zentrum und meistens auch noch - an einer anderen Stelle des Proteins - ein allosterisches Zentrum.

Aktives Zentrum

Das aktive Zentrum ist das Reaktionszentrum des Enzyms. Hier passt das Substrat wie ein Schlüssel in das Schloss hinein, hochspezifisch und komplementär.

Hier sehen Sie das aktive Zentrum eines (hypothetischen) Enzyms, das Ameisensäure (links) und Methanol (rechts) zu Ameisensäure-methylester reagieren lässt. Ameisensäure und Methanol sind die beiden Substrate, und das aktive Zentrum passt genau zur Struktur der beiden Moleküle. Es können sich nur diese beiden Moleküle in das aktive Zentrum setzen. Eine andere Säure oder ein anderer Alkohol sind zu groß für das aktive Zentrum, sie passen nicht.

Den Komplex aus Substrat(en) und Enzym nennt man übrigens Enzym-Substrat-Komplex.

Damit es zur Reaktion zwischen den beiden Substrat-Molekülen kommt, muss sich das aktive Zentrum irgendwie verändern; es muss ja die beiden Moleküle miteinander reagieren lassen. Für diese chemische Arbeit wird meistens der universelle Energieträger ATP verwendet. Durch Spaltung in ADP und anorganisches Phosphat wird Energie freigesetzt, die dann die chemische Arbeit verrichtet. Aus dem Enzym-Substrat-Komplex wird der Enzym-Produkt-Komplex.

Anschließend muss sich das aktive Zentrum des Enzyms noch einmal ein wenig verändern, damit das Reaktionsprodukt freigesetzt wird und das Enzym verlassen kann. Schließlich katalysiert das Enzym ja nicht nur einen einzigen Reaktionsschritt, sondern viele Tausend bis Hunderttausend dieser Schritte.

Substratspezifität und Gruppenspezifität

Die meisten Enzyme sind allerdings nicht 100%ig substratspezifisch. Sehr ähnlich aussehende chemische Verbindungen passen ebenfalls in das aktive Zentrum hinein. Allerdings ist die Enzymaktivität, also die Geschwindigkeit, mit der das Enyzm arbeitet, dann nicht so hoch.

Hier sehen wir unser Beispiel-Enzym mit zwei anderen Substraten, die ebenfalls sehr gut in das aktive Zentrum passen - zwei Ethanol-Moleküle. Die meisten Enzyme haben ein recht kleines aktives Zentrum, in das nicht das ganze Substrat hineinpasst. Nur ein kleiner Teil des Subtrats befindet sich im aktiven Zentrum. Der Rest des Substrats, der sich nicht im aktiven Zentrum befindet, kann ohne Weiteres eine andere Struktur haben, ohne dass dies die enzymatische Aktivität beeinträchtigt. Unser Beispiel-Enzym sollte also die beiden Ethanol-Moleküle genau so schnell und gut verarbeiten können, wie das Ameisensäure- und das Methanol-Molekül. Man spricht hier auch von einer sogenannten Gruppenspezifität. Die meisten Enzyme sind sogar gruppenspezifisch, es gibt aber auch einige wenige Enzyme, die streng substratspezifisch sind, also tatsächlich nur ein spezielles Substrat verarbeiten können.

Stereospezifität

Es gibt Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten. Das folgende Bild zeigt ein solches Molekül:

Durch noch so geschicktes Drehen und Wenden schafft man es nicht, die beiden Moleküle zur Deckung zu bringen. In der Chemie bezeichnet man diese Art der Isomerie als Spiegelbildisomerie oder Enantiomerie (siehe dort).

Die chemischen und physikalischen Eigenschaften solcher Enantiomere sind völlig identisch, aber Enzyme können die beiden Formen leicht voneinander unterscheiden. Genau so wenig, wie man seine linke Hand in einen rechten Handschuh hineinbekommt, kann sich das Spiegelbild eines Substrats in das aktive Zentrum eines Enzyms setzen. Enzyme sind also stereospezifisch.

Enzyme sind wirkungsspezifisch

Das obige (hypothetische) Enzym kann nur Ameisensäure und Methanol umsetzen, es ist substratspezifisch. Aber vielleicht gibt es ja mehrere Möglichkeiten, wie Ameisensäure mit Methanol reagieren kann. Das Enzym katalysiert jedoch nur eine einzige dieser Möglichkeiten: Es lässt Methansäure und Methanol zu Methansäure-methylester reagieren, nicht zu anderen möglichen Endprodukten. Daher sagt man, dass Enzyme auch wirkungsspezifisch sind. Jedes Enzym kann nur eine bestimmte chemische Reaktion katalysieren.

Allerdings stimmt diese Aussage nicht ganz. Ein Enzym kann nämlich zwei chemische Reaktionen katalysieren: Die Hinreaktion und auch die Rückreaktion. Würde sich also ein Molekül Methansäure-methylester in das aktive Zentrum unseres Beispiel-Enzyms setzen, dann könnte auch wieder Methansäure und Methanol entstehen. Enzyme katalysieren die gesamte Reaktion, nicht nur die Hinreaktion, sondern auch die Rückreaktion.

A <==> B <==> C ---> wird verbraucht

Wenn manche Enzyme den Eindruck erwecken, dass sie nur die Hinreaktion katalysieren, so liegt das daran, dass hier das Prinzip des kleinsten Zwanges zur Anwendung kommt. Wenn das Endprodukt der enzymatischen Reaktion sofort aus dem Reaktionsgemisch entfernt wird, zum Beispiel durch ein zweites Enzym, so verschiebt sich das chemische Gleichgewicht der Reaktion zur rechten Seite, zur Produktseite. Die Wahrscheinlichkeit einer Rückreaktion nimmt stark ab, wenn die Produkte aus dem Stoffgemisch entfernt werden.