Geschichte der Enzymforschung

Vor 1800

Im Grunde muss man unterscheiden zwischen

1. "Geschichte der Verwendung von Enzymen"
2. "Geschichte der Enzym-Forschung"

Verwendet wurden Enzyme schon seit Tausenden von Jahren, ohne dass die Menschen wussten, dass sie Enzyme benutzen. Die Sumerer brauten bereits vor 5.000 Jahren Bier und setzten dabei unwissentlich Enzyme der Hefen ein. Auch beim Backen von Brot, bei der Käseherstellung und bei vielen anderen "Küchenarbeiten" wurden Enzyme eingesetzt, ohne dass man etwas davon wusste.

Die eigentliche Enzymforschung begann erst viel später. René Réaumur untersuchte 1752 den Verdauungsvorgang bei Greifvögeln. Er vermutete, dass diese Tiere einen Muskelmagen haben, der in der Lage ist, Getreidekörner zu verdauen. Er fand aber keinen solchen Muskelmagen, sondern einen "normalen" Magen mit einer Flüssigkeit, dem Magensaft. 1783 fand Lazzaro Spallanzani dann, dass dieser Magensaft in der Lage ist, Fleisch zu verflüssigen. Bisher hatte man angenommen, dass die Verdauung der Nahrung im Magen rein mechanisch geschieht, beispielsweise durch Aneinanderreiben der muskulösen Magenwände. Nun fand man heraus, dass eine einfache Flüssigkeit in der Lage ist, Nahrung zu verdauen.

1831 entdeckte Erhad Friedrich Leuchs, dass der menschliche Mundspeichel in der Lage ist, Stärke in Zucker umzuwandeln. Diesen einfachen Versuch macht man heute im Biologie-Unterricht der Unterstufe. Man lässt die Schüler ein Stück trockenes Weißbrot oder Brötchen minutenlang kauen, und irgendwann merken sie, dass der Speisebrei süß schmeckt.

Der Begriff "Ferment" wurde 1833 von Eilhard Mitscherlich eingeführt. Er bezeichnete damit Stoffe, die für eine chemische Reaktion erforderlich sind, selbst aber nicht an der Reaktion teilnehmen. Damit hatte Mitscherlich im Prinzip schon das beschrieben, was wir heute als Katalysator bezeichnen würden.

Der Begriff "Enzym" wurde 1878 von Wilhelm Friedrich Kühne eingeführt. "Enzym" ist ein Kunstwort aus den griechischen Silben "en" und "zyme", was wörtlich übersetzt "in Sauerteig" bedeutet. An dem Begriff "Ferment" hielt man aber auch noch fest. Fermente sollten demnach nur in den Zellen wirken, während Enzyme auch außerhalb von Zellen arbeiten können sollten.

1890 kam dann ein sehr entscheidender Fortschritt durch Emil Fischer. Er postulierte nämlich das Schlüssel-Schloss-Prinzip. Jedes Enzym hat ein bestimmtes Substrat, das wie ein Schlüssel in das Schloss des Enzyms passt.

1897 entdeckte Eduard Buchner am Beispiel der alkoholischen Gärung, dass Enzyme auch ohne lebende Zellen existieren und wirken können.

1908 isolierte Otto Röhm zum ersten Mal ein Enzym. Über die chemische Natur der Enzyme wusste man Ende des 19. und Anfang des 20. Jahrhunderts noch wenig. Man vermutete unter anderem, dass Proteine Träger der Enzyme sind. Erst 1926 konnte James B. Summer die Urease isolieren und analysieren. Es stellte sich heraus, dass es sich um ein reines Protein handelte - und sonst nichts. Das Protein war das Enzym - das Enzym war ein reines Protein. 1930 wurden dann weitere Enzyme isoliert und analysiert, nämlich die Enzyme des menschlichen Verdauungstraktes, also Pepsin, Trypsin und Chymotrypsin. Alle drei Enzyme erwiesen sich als reine Proteine. Die Forscher Northrop und Stanley erhielten für diese Leistung 1946 den Nobelpreis für Chemie.

1969 konnte Robert Bruce Merrifield zum ersten Mal die Aminosäure-Sequenz eines Enzyms ermitteln, nämlich von Ribonuclease.

Die genaue Arbeitsweise von Enzymen konnte in den 80er Jahren ermittelt werden. Man fand heraus, dass Enzyme den Übergangszustand stabilisieren, der bei der katalysierten Reaktion auftritt, und so die Aktivierungsenergie der Reaktion senken, was die Reaktionsgeschwindigkeit stark erhöht.

Ende der 80er Jahre wurden schließlich die Ribozyme entdeckt, Ribonucleinsäuren mit katalytischen Fähigkeiten.