Aldolase

Die Aldolase ist ein wichtiges Enzym der Glycolyse. Sie katalysiert die Spaltung des Fructose-1,6-bisphosphats in Glycerinaldehyd-Phosphat und Dihydroxyaceton-Phosphat (Schritt 4 der Glycolyse):

Die Spaltung des offenkettigen Fructose-1,6-bisphosphats durch Aldolase
Autor: Ulrich Helmich 2021, Lizenz: siehe Seitenende.

Ein Aldolase-Molekül besteht aus 363 Aminosäuren, und in der Regel schließen sich vier oder sogar acht dieser Moleküle zu einem Tetramer bzw. Octamer zusammen. Ein aus vier Aldolase-Molekülen bestehendes Tetramer hat dann auch vier aktive Zentren für vier Fructose-1,6-bisphosphat-Moleküle.

Ein Aldolase-Octamer
Quelle: Wikipedia, Artikel "Aldolase",
Deposition authors: Dalby, A.R., Littlechild, J.A.; visualization author: User:Astrojan,
Lizenz: Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 International license.

Im Folgenden sehen Sie ein Reaktionsschema, das ich mit Hilfe der Angaben aus dem aktuellen Lehninger sowie dem Protopedia-Artikel "Fructose Biphosphate Aldolase" erstellt habe:

Reaktion der Aldolase
Autor: Ulrich Helmich 2022, Lizenz: siehe Seitenende

In einem ersten Schritt der Reaktion greift das Lysin an Position 229 die Carbonylgruppe des offenkettigen Substrats an. Ein Asparaginsäurerest an Position 33 spendet ein Proton, das sich dann an das Carbonyl-O-Atom setzt. Im nächsten Schritt wird Wasser abgespalten, und dann erfolgt die eigentliche Spaltung des Substrats in zwei C3-Körper, dabei spielt die positive Ladung des N-Atoms vom Lysin 229 eine wichtige Rolle.

Das Glycerinaldehyd-Molekül wird sofort freigesetzt, der andere C3-Körper verbleibt noch im Enzym und wird in den nächsten beiden Schritten zum Dihydroxyaceton umgebaut. Dabei spielen mehrere Aminosäuren des Enzyms eine wichtige Rolle als Protonenspender und Protonenakzeptor, vor allem die Asparaginsäure 33 ist hier hervorzuheben.