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Proteinverdauung

Mund

Im Mundspeichel befinden sich zwar Enzyme zur Verdauung der Kohlenhydrate (Amylasen), aber keine Enzyme, mit denen Proteine verdaut werden könnten.

Magen

Der Magen ist wichtig für die Proteinverdauung. Die Belegzellen der Magenschleimhaut produzieren Salzsäure und andere Zellen der Magenschleimhaut bilden die Vorstufe des Enzyms Pepsin zur Proteinverdauung.

Aufgabe der Salzsäure

Die 0,3%ige Salzsäure im Magensaft (die Magensäure) hat mehrere Aufgaben:

  1. Sie tötet einen großen Teil der mit der Nahrung eingedrungenen Krankheitskeime ab (aber eben nicht alle),
  2. Sie sorgt für die Denaturierung der Nahrungsproteine, so dass diese im Magen leichter von dem Verdauungsenzym angegriffen werden können.
  3. Sie aktiviert das Verdauungsenzym Pepsin (siehe nächsten Abschnitt).
Aufgabe des Pepsins

Pepsin ist eine Protease, genauer gesagt, eine Endopeptidase. Das heißt, sie greift Peptidbindungen mitten im Protein an. Enzyme, die Proteine von den Enden her angreifen, heißen übrigens Exopeptidasen.

Pepsin (griechisch pepsis = Verdauung) besteht aus genau 327 Aminosäuren. Das pH-Optimum des Pepsins liegt zwischen 1 und 4, also im recht sauren Bereich. Pepsin spaltet Proteine hauptsächlich dort, wo aromatische Aminosäuren in der Kette vorkommen[3].

Pepsin ist keine einzelne Verbindung, sondern der Name für eine ganze Gruppe von Enzymen. Neben Pepsin A und Pepsin C werden im Magensaft noch fünf bis sechs weitere Pepsine vermutet[5].

Auch der Magen besteht aus Proteinen. Warum werden die Magenproteine nicht von den Pepsinen angegriffen und verdaut?

Dafür gibt es zwei Gründe: Der erste Grund ist der, dass die Innenwand des Magens von einer dicken Schleimhaut umgeben ist, die den Magen vor den eigenen Enzymen und der Salzsäure schützt. Der zweite Grund ist der, dass die Drüsen der Magenschleimhaut nicht "fertige"Pepsine produzieren, sondern harmlose Vorstufen, die Pepsinogene. Erst bei einem pH-Wert kleiner als 2 werden die Pepsinogene in die wirksamen Pepsine umgewandelt.

Wenn Pepsine die Nahrungsproteine spalten, entstehen Oligopeptide (2 - 10 Aminosäuren) und Polypeptide (11 - 100 Aminosäuren) aus den Proteinen.

Für Experten

Säuglinge besitzen eine weitere Protease im Magensaft, nämlich das Gastricin. Aufgabe des Gastricins ist es, das Milchprotein Casein, das in der Muttermilch enthalten ist, für die Verdauung durch Pepsin vorzubereiten. Das wasserlösliche Casein (auch Caseinogen genannt) wird dabei in eine wasserunlösliche Form überführt (Paracasein genannt) und kann dann leichter verdaut werden[1][2].

Dünndarm

Der Dünndarm ist der Hauptort der Proteinverdauung. Im Zwölffingerdarm, dem ersten Abschnitt des Dünndarms, wird der Chymus (der Magenbrei) mit Sekreten aus der Bauchspeicheldrüse und dem eigentlichen Dünndarm vermischt. Die Magensäure wird dabei neutralisiert, da der Dünndarmsaft alkalisch ist (pH > 7). Damit verlieren auch die Pepsine ihre Wirkung, durch den hohen pH-Wert werden sie denaturiert und abgebaut.

Im Dünndarm sind vor allem drei Sorten von Proteasen aktiv: die beiden Endoproteasen Trypsin und Chymotrypsin sowie vier Exoproteasen.

Bei den Exoproteasen unterscheidet man noch einmal zwischen Carboxypeptidasen und Aminopeptidasen. Die Carboxypeptidasen greifen das Protein von dem Carboxy-Ende her an, also dort, wo sich noch eine intakte COOH-Gruppe befindet. Die Aminopeptidasen greifen das Protein vom anderen Ende her an, also dort, wo sich eine intakte NH2-Gruppe befindet. Die beiden Carboxypeptidasen heißen Carboxypeptidase A und Carboxypeptidase B. Entsprechend bezeichnet man die beiden Aminopeptidasen als Aminopeptidase A und Aminopeptidase B.[2]

Trypsin und Chymotrypsin spalten die Oligo- und Polypeptide des Magenbreis in Di-, Tri-, Tetra-, Pentapeptide und so weiter, also in noch kleinere Bruchstücke. Die vier Exopeptidasen spalten dagegen einzelne Aminosäuren ab.

Dickdarm

Der Dickdarm ist für die Proteinverdauung ohne Bedeutung. Zumindest findet man in der Fachliteratur nichts darüber.

Resorption

Freigesetzte Aminosäuren können ohne Probleme von den Enterozyten (Zellen der Dünndarmwand) resorbiert werden. Aber auch Di- und Tripeptide können auf ähnliche Weise aufgenommen werden. Sie werden dann in den Enterozyten zu Aminosäuren hydrolysiert. Durch einfache Diffusion entlang des Konzentrationsgradienten gelangen die Aminosäuren dann in das Blut. Die meisten dieser Aminosäuren werden über die Pfortader zunächst in die Leber transportiert.

Teilweise können sogar ganze Proteine über spezielle Dünndarmzellen in das Blut gelangen. Das ist für das Immunsystem wichtig, da fremde (aber harmlose) Proteine die Bildung von Immunzellen stimulieren und so das Immunsystem stärken (im Grunde ist das eine Art "Training" für das Immunsystem, damit es besser auf tatsächlich gefährliche Proteine reagieren kann). Vor allem bei Säuglingen ist dies wichtig, damit die Immunglobuline der Muttermilch unzersetzt in das Blut des Säuglings gelangen[2].

So einfach, wie es in den meisten Schulbüchern vermittelt wird, ist die Resorption der Aminosäuren allerdings nicht. In den Zellen der Dünndarmschleimhaut befinden sich bereits viele Aminosäuren. Das heißt, dass die Aminosäuren, die von diesen Zellen aufgenommen werden sollen, gegen einen bestehenden Konzentrationsgradienten transportiert werden müssen. Es ist also ein aktiver Transport unter Verbrauch von ATP notwendig.

Genauer gesagt handelt es sich Symport, bei dem die Aminosäuren gleichzeitig mit Na+-Ionen in die Zellen gelangen (Symport: zwei verschiedene Moleküle oder Ionen werden gleichzeitig in die gleiche Richtung transportiert)[4]. Auch Di- und Tripeptide werden auf ähnliche Weise in die Zellen transportiert, allerdings nicht zusammen mit Natrium-Ionen, sondern zusammen mit Protonen[2].

Verfügbarkeit der Proteine

Wenn man proteinhaltige Nahrung zu sich nimmt, so heißt das nicht automatisch, dass die in der Nahrung enthaltenen Proteine leicht verdaut werden können. Viele Faktoren beeinflussen die sogenannte Verfügbarkeit der Proteine.

Räumliche Struktur

Das fängt schon an mit der räumlichen Struktur der Nahrungsproteine. Zartes Fleisch ist besser verdaubar als Sehnen oder Knorpel. Wie kommt das? Die Strukturproteine in Sehnen, Knorpeln, Muskeln und so weiter sind langgestreckt und stark miteinander vernetzt. Mit dem Vernetzungsgrad sinkt aber die Verfügbarkeit, stark vernetzte Proteine können schlechter in Poly-, Oligo- und Dipeptide abgebaut werden, weil die Verdauungsenzyme keine so große Angriffsfläche haben.

Art der Zubereitung

Rohes Fleisch, rohe Hülsenfrüchte und andere roh  zubereitete proteinreiche Lebensmittel sind schlechter verdaubar als gekochte, gebackene oder gebratene Nahrung. Das liegt daran, dass Hitze die Proteinstruktur zerstört (siehe Denaturierung von Proteinen). Denaturierte Proteine bieten den Verdauungsenzymen eine größere Angriffsfläche. Allerdings sollte man es mit dem Braten und Backen nicht übertreiben, denn aber einer bestimmten Temperatur bilden sich aus den Aminosäuren und den in der Nahrung enthaltenen Kohlenhydrate komplexe chemische Verbindungen, sogenannte Maillard-Produkte, die nicht mehr verdaubar sind.

Menschliche "Hardware"

Auch der Zustand der menschlichen "Hardware" - gemeint ist hier das Verdauungssystem (eigenlich müsste man von "Wetware" sprechen) - hat einen Einfluss darauf, wie gut Nahrungsproteine verwertet werden können.

Beispiel Zöliakie

Die Zöliakie oder Glutenunverträglichkeit ist eine Erkrankung des Dünndarms, die Symptome werden durch das in Getreide enthaltene Klebereiweiß Gluten ausgelöst. Verursacht wird die Zöliakie durch einen (eventuell genetisch bedingten) Enzymmangel in der Dünndarmschleimhaut, aber auch das Immunsystem ist an dem Krankheitsbild beteiligt[6].

Zu den Folgen der Zöliakie gehört auch, dass bestimmte Nährstoffe nicht oder nur in vermindertem Maße aufgenommen werden können. Zu den "malabsorptionsassoziierten Symptomen der Zöliakie" gehört beispielsweise die Anämie, bedingt durch Eisenmangel, die Osteoporose, bedingt durch Vitamin D- und Calciummangel sowie Ödeme, bedingt durch Proteinmangel[2], womit wir wieder beim Thema "Verfügbarkeit" wären.

Defekte Aminosäure-Transporter

Wenn die Nahrungsproteine komplett zu Aminosäuren abgebaut sind, müssen diese aktiv in die Zellen der Dünndarmwand transportiert werden. Dazu dienen bestimmte Transportproteine in der Membran dieser Zellen. Bei der Hartnup-Krankheit ist beispielsweise das Transportprotein für neutrale Aminosäuren defekt[7], während bei der Cystinurie die Aminosäuren Cystin, Arginin und Lysin nicht mehr korrekt aufgenommen werden können[1].

Pflanzliche und tierische Proteine

Allgemein sind pflanzliche Proteine weniger gut verfügbar als tierische. Die Verfügbarkeit liegt bei pflanzlichen Proteinen im Schnitt bei 80%, bei tierischen Proteinen dagegen deutlich höher, bis zu 98%. Ausnahmen bestätigen natürlich die Regel.