Glycophorin

Glycophorin ist ein integrales Transmembranprotein der Erythrocytenmembran, geht also durch beide Schichten der Lipid-Doppelschicht.

Das Glycophorin ist mit einer Helix in der Membran verankert
Autor: Ulrich Helmich, nach einer Skizze in [1], Lizenz: siehe Seitenende

Die Helix ist laut [1] 22 Aminosäuren lang. Glycophorin ist durch nur diese eine Helix im hydrophoben Mittelteil der Membran verankert, daher gehört G. zu den Single transmembrane proteins(siehe "Transmembranproteine" im Biologie-Lexikon auf dieser Homepage) Insgesamt besteht Glycophorin aus 131 Aminosäuren. 80 Aminosäuren bilden den äußeren Abschnitt, 22 Aminosäuren die Helix, und 29 Aminosäuren den inneren Abschnitt ^[1].

In der Wikipedia findet sich ein realistischeres Bild von Glycophorin, das hier als Dimer auftritt. Ich habe die public-domain-Zeichnung mal in eine selbst gezeichnete Lipid-Doppelschicht eingebaut:

Ein Glycophorin-Dimer in der Lipid-Doppelschicht
Autor des Glycophorin-Dimers: https://www.ebi.ac.uk, Lizenz dieses Bildes: public domain

Die Zucker-Moleküle, die sich im Außenbereich des Proteins finden, sind auf diesem Bild leider kaum zu sehen, da sie in einem realistischen Maßstab gezeichnet wurden.

Es gibt insgesamt vier Glycophorin-Typen in menschlichen Erythrocyten ^[2]:

• Glycophorin A
• Glycophorin B
• Glycophorin C
• Glycophorin E

Einzelheiten dazu kann man in der engl. Wikipedia nachlesen, auf die auch die obigen vier Links verweisen. Es sei aber noch angemerkt, dass Glycophorin A und B die zahlenmäßig wichtigsten Glycoproteine der Erythrocytenmembran sind. Ihre Zucker-Reste sind für die Blutgruppen MN und Ss verantwortlich. Einige der Zucker-Moleküle tragen eine negative Ladung. Das hört sich auf den ersten Blick völlig unspektakulär an, aber ohne diese negative Ladung würden sich die roten Blutkörperchen nicht gegenseitig abstoßen, und wenn sie sich nicht gegenseitig abstoßen würden, könnte das ganz leicht zu Verklumpungen der Blutkörperchen und zu Thrombosen führen.