Aminosäuren

Aminosäuren sind chemisch gesehen Carbonsäuren mit einer Aminogruppe und müssten daher korrekt als Aminocarbonsäuren bezeichnet werden. Die einfachste Aminosäure ist das Glycin, das sich direkt von der Essigsäure ableitet und daher auch als Aminoessigsäure bezeichnet werden kann:

Aminosäuren sind mit der Essigsäure verwandt
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Die zweit-einfachste Aminosäure ist das Alanin (2-Amino-propansäure):

Das Alanin-Molekül
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Beim Alanin sind zwei H-Atome der Essigsäure durch andere Atomgruppen ersetzt worden. Das eine H-Atom wurde durch eine Aminogruppe ersetzt, das andere H-Atom durch eine Methylgruppe. Man könnte Alanin also auch als 2-Amino-propansäure bezeichnen, denn das Kohlenstoff-Grundgerüst besteht jetzt aus drei C-Atomen.

Allgemeiner Aufbau einer Aminosäure

Es gibt Hunderte von Aminosäuren in Natur und Technik, aber interessant sind eigentlich nur die sogenannten proteinogenen Aminosäuren (proteinogen = Protein bildend). Diese 20 Aminosäuren sind nämlich die Bausteine der Peptide und Proteine. Hier einmal der allgemeine Aufbau einer proteinogenen Aminosäure:

Allgemeiner Grundaufbau einer biogenen Aminosäure
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Ein zentrales C-Atom ist verbunden mit

1. einer Aminogruppe NH₂
2. einer Carboxygruppe COOH
3. einem H-Atom
4. einem variablen Rest

Eigenschaften der Carboxy- und der Aminogruppe

Die Carboxygruppe ist sauer

Die Carboxygruppe verleiht der Aminosäure ihre sauren Eigenschaften. Sie ist in der Lage, ein Proton abzugeben. Das passiert vor allem, wenn das Lösemittel, in dem sich die Aminosäure befindet, protonenarm ist, also neutral oder alkalisch.

Die Carboxygruppe kann ein Proton an eine Base abgeben
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Damit die Carboxygruppe ihr Proton abgeben kann, muss natürlich eine Base aus der Umgebung bereit sein, das Proton aufzunehmen. In wässrigen Lösemitteln kommen dafür in erster Linie Hydroxid-Ionen OH^- in Frage. Die Carboxygruppe liegt danach als Carboxylatgruppe COO^- vor.

Die Aminogruppe ist basisch

Die Aminogruppe verleiht der Aminosäure ihre basischen Eigenschaften. Die Aminogruppe hat ein elektronegatives Stickstoff-Atom mit einem freien Elektronenpaar und verhält sich daher als Base, kann also ein Proton aufnehmen und dadurch zur NH₃⁺-Gruppe werden:

Die Aminogruppe kann ein Proton von einer Säure aufnehmen
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Das Proton H⁺ muss natürlich irgendwo herkommen, also funktioniert diese Protonenaufnahme nur dann, wenn ein Protonendonator, eine Säure im Lösemittel vorkommt. In der Abbildung wird die Säure durch HB symbolisiert. Wenn die Säure ihr Proton abgegeben hat, liegt sie als korrespondierende Base B^- vor, die wieder ein Proton aufnehmen kann. Aus der Aminogruppe ist eine Ammoniumgruppe geworden.

Bildung von Zwitterionen

Aminosäuren können bei bestimmten pH-Werten sogenannte Zwitterionen bilden:

Bildung eines Zwitterions
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Die Carboxygruppe reagiert als Säure und gibt ein Proton ab, die Aminogruppe reagiert als Base und nimmt ein Proton auf. Es entsteht ein Zwitterion, das gleichzeitig negativ und positiv geladen ist.

Ob das abgegebene Proton sich dann an die Aminogruppe der selben Aminosäure setzt, wie es in der Abbildung angedeutet ist und auch in vielen Büchern steht, ist aber eher unwahrscheinlich. Wahrscheinlicher ist, dass das Proton an das Lösemittel abgegeben wird und dass sich ein anderes Proton aus dem Lösemittel an die Aminogruppe anlagert.

Die pH-Abhängigkeit der Ladung einer Aminosäure

Eine Aminosäure kann je nach pH-Wert des Lösemittels positiv oder negativ geladen sein oder als Zwitterion vorliegen. Betrachten wir dazu die folgende Abbildung:

Die pH-Abhängigkeit der Ladung einer Aminosäure
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Bei einem pH-Wert von 1 hat die Aminogruppe ein Proton aufgenommen, und die COOH-Gruppe gibt ihr Proton in einem derart sauren und protonenreichen Lösemittel natürlich nicht ab. Die Aminosäure liegt also positiv geladen vor.

Gibt man jetzt eine Lauge in das Lösemittel, steigt der pH-Wert, die Konzentration der OH^--Ionen im Lösemittel nimmt zu, die Konzentration der H⁺-Ionen nimmt ab. Offensichtlich hat die Carboxygruppe stärkere Säureeigenschaften als die Ammoniumgruppe, denn sie gibt ihr Proton zuerst ab und liegt dann als negativ geladene Carboxylatgruppe vor, während die Ammoniumgruppe immer noch positiv geladen ist. Die Aminosäure liegt jetzt also als Zwitterion vor.

Sobald der pH-Wert wieder etwas sinkt, nimmt die Carboxylatgruppe wieder ein Proton auf, und wenn der pH-Wert etwas steigt, gibt die Ammoniumgruppe ihr Proton ab. Als Zwitterion liegt die Aminosäure also nur bei einem ganz bestimmten pH-Wert vor. Diesen pH-Wert bezeichnet man als isoelektrischen Punkt.

Isoelektrischer Punkt = der pH-Wert, an dem eine Aminosäure als Zwitterion vorliegt.

Bei einem pH-Wert von 11 liegt unsere Aminosäure (hier Alanin) als negativ geladenes Ion vor, die Carboxygruppe hat ihr Proton abgegeben und ist daher negativ geladen, und die Aminogruppe liegt als neutrale NH₂-Gruppe vor.

Überblick über die 20 biogenen Aminosäuren

Die Strukturformeln aller 20 Aminosäuren. Vergrößern durch Anklicken.

Hier sehen Sie alle 20 proteinogenen Aminosäuren; ich hoffe, ich habe sie alle korrekt gezeichnet.

Einteilung der Aminosäuren

Die 20 proteinogenen Aminosäuren kann man nach verschiedenen Kriterien in mehrere Gruppen einteilen. In der Ernährungslehre und Medizin sehr beliebt ist die Einteilung in essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren.

Essentielle Aminosäuren

Viele einfache Aminosäuren können vom menschlichen Körper selbst hergestellt werden. Einige Aminosäuren müssen aber zwingend mit der Nahrung aufgenommen werden. Aminosäuren sind beispielsweise in Fisch, Fleisch, Milchprodukten oder Eiern enthalten.  Auch als Nahrungsergänzungsmittel sind Aminosäuren zuführbar. Diese wichtigen Aminosäuren bezeichnet man als essentielle Aminosäuren.

Essentielle Aminosäuren = Aminosäuren, die der Körper nicht selbst herstellen kann und die darum mit der Nahrung aufgenommen werden müssen.

Die essentiellen Aminosäuren sind in der Abbildung durch ein rotes E gekennzeichnet. Es handelt sich um die Aminosäuren Valin, Leucin, Isoleucin, Cystein, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin. Die Aminosäuren Histidin und Arginin sind für Erwachsene nicht mehr essentiell, wohl aber für jüngere Kinder.

Aminosäuren mit unpolaren bzw. polaren Seitenketten

Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten

Die Aminosäuren mit unpolaren Resten sind in dem Bild oben leicht grau unterlegt. Es handelt sich um die Aminosäuren Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan und Prolin.

Aminosäuren mit polaren neutralen Seitenketten

Diese Aminosäuren haben zwar polare Reste, die aber weder sauer noch basisch reagieren. Dazu gehören die im Bild grün hinterlegten Aminosäuren Cystein, Tyrosin, Serin, Threonin, Asparagin und Glutamin. Die Polarität der Seitenketten wird durch die NH₂- und OH- bzw. SH-Gruppen verursacht.

Aminosäuren mit polaren sauren Seitenketten ( = "saure Aminosäuren")

Asparaginsäure und Glutaminsäure (im Bild rot unterlegt) haben in der Seitenkette eine Carboxygruppe, deren Säureaktivität durch kein N-Atom eingeschränkt wird. Diese beiden Aminosäuren können das Proton der Seitenketten-COOH-Gruppe leicht abgeben, dann entstehen die Salze Aspartat bzw. Glutamat.

Aminosäuren mit polaren basischen Seitenketten ( = "basische Aminosäuren")

Hierzu gehören die im Bild blau unterlegten Aminosäuren Histidin, Lysin und Arginin. Die NH₂-Gruppe in der Seitenkette ist basisch und kann ein Proton aufnehmen. Auch Glutamin hat eine NH₂-Gruppe in der Seitenkette, deren Basizität wird jedoch durch die direkt benachbarte Carbonylgruppe stark reduziert, so dass Glutamin zu den polaren neutralen Aminosäuren gezählt wird.

Weitere interessante / ungewöhnliche Aminosäuren

Interessant sind noch die vier Aminosäuren mit einem aromatischen Ring in der Seitenkette. Die aromatischen Ringe sind in der Abbildung durch eine grüne Füllung gekennzeichnet. Es handelt sich um die Aminosäuren Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin und Histidin.

Interessant sind auch die beiden schwefelhaltigen Aminosäuren Methionin und vor allem Cystein. Cystein ist vor allem wegen seiner Fähigkeit wichtig, Disulfidbrücken mit einem zweiten Cystein-Molekül bilden zu können.

Völlig ungewöhnlich ist schließlich die Aminosäure Prolin. Prolin besitzt keine Aminogruppe, sondern das N-Atom ist über eine Brücke aus drei CH₂-Gruppen mit dem zentralen C-Atom verbunden. Das Prolin-Molekül beißt sich sozusagen in den eigenen Schwanz.