Kollagen

Kollagen ist ein wichtiges Strukturprotein des Bindegewebes von vielzelligen Tieren. Es findet sich "in den weißen, unelastischen Fasern von Sehnen, Bändern, Knochen und Knorpeln" ^[1]. Im menschlichen Körper ist Kollagen mit 25 bis 30% Gewichtsanteil an allen Proteinen das wohl häufigste Protein überhaupt ^[1,2].

Warum ist Kollagen derart zugfest ?

Tripelhelix

Das Kollagenmolekül besteht aus drei langen Proteinketten, die helixartig umeinander gewunden sind, man spricht hier von einer Tripelhelix. Viele Wasserstoffbrücken-Bindungen halten die drei Proteinketten dicht zusammen. Typisch für Kollagen ist das hohe Vorkommen der Aminosäure Glycin. Jede dritte Aminosäure der Einzelketten ist ein Glycin-Molekül. Glycin ist die kleinste Aminosäure mit einem H-Atom als Rest. Das hohe Glycin-Vorkommen hat den Vorteil, dass sich die Kollagen-Einzelkette sehr eng winden und eine linksgängige Helix bilden kann. Die Tripelhelix aus den drei Einzelketten ist im Gegensatz dazu rechtsgängig.

Das hohe Glycin-Vorkommen ist noch nicht die einzige Besonderheit der Kollagen-Einzelketten. Es kommen noch zwei Aminosäuren im Kollagen vor, die nicht zu den "üblichen" 20 proteinogenen Aminosäuren gehören, nämlich Hydroxyprolin und Hydroylysin. Hydroxprolin ist von der Aminosäuren Prolin abgeleitet, hat aber eine zusätzliche OH-Gruppe. Das ist für die Bildung der Tripelhelix von Vorteil, denn mit dieser zusätzlichen OH-Gruppe in der Seitenkette können zusätzliche H-Brücken gebildet werden, welche die drei Einzelketten noch stärker zusammenhalten. Und das Hydroxylysin hat eine weitere wichtige Aufgabe, auf die wir im nächsten Absatz zu sprechen kommen.

Vitamin C

Für die Hydroxylierung (Anhängen einer OH-Gruppe) von Prolin und Lysin wird Vitamin C (Ascorbinsäure) als Cofaktor benötigt.

Kollagenfasern

Das ist aber noch nicht alles. Im Extrazellularraum sind viele dieser Tripelhelices kovalent miteinander verbunden. Diese quervernetzten Tripelhelices (1,5 nm Durchmesser) bilden dann die Kollagenfibrillen(10-300 nm Durchmesser), die sich wiederum zu Kollagenfasernzusammenlagern (500 - 3000 nm Durchmesser), welche die Zugfestigkeit von Stahl haben sollen ^[2]. Und bei der Bildung der Kollagenfibrillen kommt die bereits im vorherigen Absatz erwähnte Aminosäure Hydroxylysin zum Einsatz. Hydroxlysin-Seitenketten sind nämlich für die kovalente Quervernetzung der vielen Tripelhelices verantwortlich. Ein Hydroxylysin-Mangel führt zu einer Bindegewebsschwäche ^[3]. Auch Mutationen in kollagencodierenden Genen haben schwerwiegende Folgen und können zu Verkrüppelungen führen. Säugetiere haben mehr als 40 verschiedene Kollagen-Gene, die unterschiedliche Kollagene codieren, die in den verschiedenen Geweben eingestzt werden ^[2].