Helmichs Biologie-Lexikon

Actin

Das Cytoskelett

Das Cytoskelett einer eukaryotischen Zelle ist ein Netzwerk aus Proteinfäden, das der Zelle Form und Halt gibt und auch gleichzeitig Zell- und Plasmabewegungen ermöglicht.

Das Cytoskelett besteht aus drei Hauptkomponenten [2]:

  1. Actin-Filamenten
  2. Intermediärfilamenten
  3. Mikrotubuli

Einige Komponenten des Cytoskeletts sind relativ stabil, das gilt vor allem für die Intermediärfilamente, andere Komponenten (Actin-Filamente, Mikrotubuli) unterliegen einem ständigen Ab- und Aufbau durch Entfernen und Anfügen von Untereinheiten [1].

Cytoskelett

Das Cytoskelett wird auf dieser Lexikonseite ausführlich beschrieben.

Actin-Filamente

Actin-Filamente sind lange Fäden, die aus vielen Bausteinen des Proteins Actin bestehen. Diese Filamente können einzeln im Cytoplasma vorkommen, in Bündeln ("gemeinsam sind wir stärker") oder in Form eines verzweigten Netzwerkes.

Das Protein Actin

Actin ist ein kleines globuläres Protein aus 375 Aminosäuren mit einer molaren Masse von ca. 42.000 u [5]. Jedes Actin-Molekül besitzt zwei Enden, die als "Plus" und "Minus" bezeichnet werden. Das einzelne Actin-Molekül, das Monomer also, wird als G-Actin bezeichnet, das "G" steht dabei für "globulär".

Actin ist evolutionsbiologisch gesehen hochkonservativ, das heißt, es hat sich im Laufe der Evolution so gut wie nicht in seiner Aminosäure-Sequenz verändert. Die Actin-Gene von Algen und Menschen stimmen beispielsweise zu 85% in ihrer Basensequenz überein [5].

Filamentbildung

Das folgende Bild, ebenfalls aus der engl. Wikipedia, zeigt die Bildung von Actin-Filamenten (F-Actin) durch die Polymerisation vieler G-Actin-Monomere. Diese Polymerisation ist ein Beispiel für Selbstaggregation (self-assembly), die also ohne Zutun von Enzymen spontan auch im Reagenzglas abläuft, wenn die Actin-Konzentration einen bestimmten Wert überschreitet [7].

Beschreibung siehe folgenden Text

Bildung von F-Actin durch Polymerisation von G-Actin-ATP
Autor: Ulrich Helmich, Lizenz: siehe Seitenende.

Die Abbildung 1 (Vergrößern durch Anklicken) zeigt die Bildung eines Actin-Filamentes (F-Actin) aus Actin-Monomeren (G-Actin). Zur Verdeutlichung des Wachstumsprozesses wurden die Actin-Monomere in verschiedenen Farben dargestellt. Es handelt sich aber stets um die gleichen Monomere, nämlich G-Actin-ATP-Komplexe.

  1. Einige Actin-Monomere nehmen je ein ATP-Molekül auf und werden dadurch aktiviert. Es bilden sich "graue" Actin-ATP-Komplexe.
  2. Diese Actin-ATP-Komplexe sind sie in der Lage, eine Art "Kristallisationskeim" für das Actin-Filament zu bilden.
  3. Weitere Actin-ATP-Komplexe (diesmal blau gezeichnet) lagern sich an den "Kristallisationskeim" an. Die "älteren" Actin-ATP-Komplexe geben je eine Phosphatgruppe Pi ab, aus den Actin-ATP-Komplexen werden Actin-ADP-Komplexe.
  4. Noch mehr Actin-ATP-Komplexe (jetzt rot gezeichnet) lagern sich an das Actin-Filament an. Die "ganz alten" Actin-ADP-Komplexe verlieren ihre Bindungsfähigkeit zum Filament und lösen sich von diesem. Gleichzeitig setzen sich weitere Actin-ATP-Komplexe an das wachsende Filament.
  5. Die losgelösten Actin-ADP-Komplexe geben das ADP ab und werden wieder zu G-Actin-Monomeren.
  6. Diese können sich wieder mit ATP verbinden und stehen dann erneut für die Polymerisation zur Verfügung.

Die ATP-Bindung an die Actin-Monomere ist der erste Schritt der Polymerisation. Die Actin-ATP-Komplexe bilden dann kleinere Oligomere, von denen dann die eigentliche Polymerisation ausgeht. Bald nach dem Andocken eines Actin-ATP-Komplexes an das Polymer wird Phosphat durch Hydrolyse abgespalten, so dass das "Hinterende" des Actin-Filaments (im Bild das rechte Ende) aus Actin-ADP-Komplexen besteht. Diese Actin-ADP-Komplexe haben eine geringere Bindungsstärke als die Actin-ATP-Komplexe. Das führt dazu, dass sich die Actin-Monomere am "Hinterende" des Actin-Filamentes wieder ablösen.

Damit sich aus Actin-Monomeren (G-Actin) Actin-Filamente bilden (F-Actin), muss die Konzentration des freien Actins einen bestimmten kritischen Wert überschreiten. Diese kritische Wert ist bei den Actin-ADP-Komplexen 20 mal höher als bei den Actin-ATP-Komplexen. Mit anderen Worten: Actin-ATP-Komplexe vereinigen sich 20 mal leichter / schneller zu einem Actin-Filament als Actin-ADP-Komplexe [7].

Tretmühleneffekt: Daher wächst das Actin-Filament an dem einen Ende (im Bild links), während es sich am anderen Ende wieder auflöst. In der Literatur ist dieses Phänomen als "Tretmühleneffekt" bekannt [6]. Ein Actin-Monomer "wandert" sozusagen durch das Filament von vorn nach hinten.

Was man auf dem Bild nicht sieht: Die Actin-Monomere bilden nicht einfach einen langen Faden, sondern sie polymerisieren zu zwei langen Fäden, die sich helixartig umeinander winden. Ich habe mal versucht, das in der nächsten Zeichnung selbst darzustellen:

Beschreibung siehe folgenden Text

Ein Ausschnitt aus einem Actin-Filament
Autor: Ulrich Helmich, Lizenz: siehe Seitenende.

Ein Actin-Filament hat einen Durchmesser von ca. 7 nm und wiederholt sich alle 37 nm [6].

Übrigens bestehen zwischen den G-Actin-Monomeren in den Filamenten keine kovalenten Bindungen, die Monomere werden durch schwache chemische Bindungen locker zusammengehalten, und sie können daher auch recht schnell wieder auseinander fallen. Das ist auch für die korrekte Funktion in der Zelle notwendig. Das Actin-Filament kann an dem einen Ende schnell wachsen, während es an dem anderen Ende wieder aufgelöst wird. Auf diese Weise "wandert" das Filament durch das Zellplasma. Ohne solche sich quasi bewegenden Filamente wäre keine Plasmaströmung und keine Zellbewegung denkbar.

Actin in Muskelzellen

In den Muskelzellen der Tiere haben Actin-Filamente eine ganz besondere Bedeutung. Zusammen mit dem ebenfalls filamentförmigen Protein Myosin sorgen die Actin-Filamente für die Muskelkontraktion.

Einzelheiten dazu siehe Lexikonartikel "Muskelkontraktion", der aber erst noch geschrieben werden muss, sorry!

Actin in Chloroplasten

Die Chloroplasten in den Zellen der grünen Pflanzen dienen zur Absorption von Licht. Je nach Lichtintensität können sich diese Zellorganellen drehen. Bei hoher Lichtintensität wenden sie sich mit ihrer schmalen Seite dem einfallenden Licht zu, bei niedriger Lichtintensität drehen sie sich so, dass sie möglichst viel Licht mit ihrer breiten Seite aufnehmen können. Verantwortlich für dieses Drehen der Chloroplasten sind Actin-Filamente in den Zellen des Blattes [8].

Quellen:

  1. Plattner, Hentschel. Zellbiologie, 5. Auflage. Stuttgart 2017.
  2. Savada, Hillis, Heller, Hacker: Purves Biologie, Springer Verlag Deutschland 2019, 10. Auflage. Herausgegeben von Jürgen Markl.
  3. Alberts, Bruce et al. Molekularbiologie der Zelle, 6. Auflage, Weinheim 2017.
  4. Urry, Cain, Wassermann, Minorsky, Reece. Campbell Biologie, Hallbergmoos 2019, 11.Auflage.
  5. Wikipedia, Artikel "Aktin".
  6. Alberts, Bruce et al. Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie, 5. Auflage, Weinheim 2021.
  7. Berg, Tymoczko, Gatto jr., Stryer: Stryer Biochemie, 8. Auflage, Springer Berlin Heidelberg 2018.
  8. Kadereit , Körner, Nick, Sonnewald: Strasburger - Lehrbuch der Pflanzenwissenschaften, 38. Auflage, Springer Berlin Heidelberg 2021.