Actin

Das Protein Actin

Actin ist ein wichtiger Bestandteil des Cytoskeletts eukaryotischer Zellen und bildet die Actin-Filamente.

Primärstruktur

Die Primärstruktur von Actin wurde 1973 von Elzinga et al. aufgeklärt. Das Actin-Molekül besteht aus 374 Aminosäuren und hat eine molare Masse von ca. 42 kD. Der N-Terminus enthält vorwiegend saure Aminosäuren, der C-Terminus hauptsächlich basische.

Actin ist evolutionsbiologisch gesehen hochkonservativ, das heißt, es hat sich im Laufe der Evolution so gut wie nicht in seiner Aminosäure-Sequenz verändert. Die Actin-Gene von Algen und Menschen stimmen beispielsweise zu 85% in ihrer Basensequenz überein ^[5].

Tertiärstruktur

Actin-Monomere (auch als G-Actin bezeichnet, wegen der globulären Struktur) bestehen aus zwei Domänen mit je zwei Unterdomänen ^[5]:

Actin besteht aus zwei Domänen mit je zwei Unterdomänen
Ajpolino, CC BY-SA 4.0, via Wikimedia Commons

Zwischen diesen beiden Domänen befindet sich ein Spalt, in den sich ATP- und ADP-Moleküle sowie Ca²⁺-Ionen setzen können. Das gebundene ATP bzw. ADP stabilisiert die Tertiärstruktur des G-Actins, ohne gebundenes ATP oder ADP denaturiert das Protein sehr schnell.

Die exponierten Bereiche der Unterdomänen 2 und 4 bilden das Plus-Ende des G-Actins, die exponierten Bereiche der Unterdomänen 1 und 3 das Minus-Ende. Das Plus-Ende wird im Englischen oft als "Barbed end" bezeichnet, das heißt so viel wie "mit Widerhaken versehen". Mit diesen "Widerhaken" kann sich ein G-Actin-Monomer in das Minus-Ende eines anderen Monomers einhaken ^[5].

Filamentbildung

Jedes Actin-Molekül hat zwei Enden, die als Plus- und Minus-Ende bezeichnet werden. Mit Hilfe dieser beiden Enden kann sich ein Actin-Molekül an ein anderes heften und so lange Fäden bilden, die sogenannten Actin-Filamente. Das folgende Bild zeigt die Bildung eines solchen Actin-Filaments in drei Schritten:

"Wanderung" eines Actin-Moleküls durch das Actin-Filament
Autor: Ulrich Helmich 2023, Lizenz: CC BY-NC-SA 4.0

Das rot markierte G-Actin-Molekül setzt sich zunächst an das sogenannte Plus-Ende des Actin-Filaments (im Bild rechts). Im Laufe der nächsten Millisekunden lagern sich weitere G-Actin-Monomere an das Filament an, das markierte G-Actin-Molekül "wandert" dadurch in Richtung Minus-Ende. Auf dem dritten Bild ist es schon ziemlich weit in die Nähe des Minus-Endes gekommen. Einige Millisekunden später befindet sich das markierte Monomer am Minus-Ende des Filaments und löst sich dann wieder von diesem. Es kann dann in ein neues Actin-Filament eingebaut werden.

In der Abbildung sind die drei Stadien räumlich versetzt eingezeichnet worden. Das hat den ganz einfachen Grund, weil sich das Actin-Filament tatsächlich auf diese Weise fortbewegt, es wandert durch ständiges Wachstum am Plus-Ende und gleichzeitiges Auflösen am Minus-Ende von links nach rechts.