Zellkommunikation und Signaltransduktion: Calcium

Calcium als primärer Botenstoff

Neben Neurotransmittern und Hormonen spielen auch Calcium-Ionen Ca²⁺ oft eine Rolle als primärer Botenstoff.

Calcium als sekundärer Botenstoff

Innerhalb der Zelle ist Ca²⁺ ein wichtiger second messenger, der an vielen Signalübertragungswegen beteiligt ist.

Calcium-Ionen sind hervorragend geeignet als sekundäre Botenstoffe innerhalb der Zelle, das liegt vor allem an der extrem niedrigen intrazellulären Konzentration c(Ca²⁺) = 10^-7 mol/l. Bereits das Eindringen weniger Ca²⁺-Ionen in das Zellplasma erhöht die Ca²⁺-Konzentration, was von der Zelle schnell erkannt werden kann.

Warum ist die Ca²⁺-Konzentration in der Zelle so extrem niedrig

Der primäre Grund ist der, dass Ca²⁺-Ionen mit den in der Zelle vorhandenen Anionen gerne wasserunlösliche Komplexe bilden und so die Anionen quasi blockieren. Vor allem Verbindungen mit -COO^-- oder -PO₄^3--Gruppen würden durch diese Komplexbildung beeinträchtigt. Daher halten Ca²⁺-Pumpen die Ca²⁺-Konzentration im Zellplasma permanent auf einem extrem niedrigen Level. Solche Pumpen sitzen nicht nur in der Zellmembran, sondern auch in der Membran des endoplasmatischen Reticulums, Ca²⁺-Ionen werden also nicht nur in das extrazelluläre Medium gepumpt, sondern auch in das Lumen des endoplasmatischen Reticulums.

Diese extrem niedrige Ca²⁺-Konzentration im Zellplasma wird dann ausgenutzt, um Ca²⁺-Ionen als second messenger einzusetzen. Nur wenige zusätzliche Ca²⁺-Ionen müssen von außen in die Zelle eindringen, um die Ca²⁺-Konzentration im Plasma deutlich zu erhöhen. Und dieser Anstieg der Ca²⁺-Konzentration wird von der Zelle schnell erkannt und hat dann vielfältige Auswirkungen.

Calcium-Ionen bilden Komplexe mit Proteinen

Ein zweiter Grund, warum Ca²⁺ ein guter second messenger ist, liegt darin, dass Ca²⁺ sich sehr leicht mit den negativ geladenen COO^--Seitenketten von Proteinen verbindet. Durch das Binden von Calcium-Ionen ändert sich leicht die Tertiärstruktur dieser Proteine.

Ca²⁺ kann die Tertiärstruktur von Proteinen verändern

Als im Biologie- oder Ernährungslehre-Unterricht das Thema "Abhängigkeit der Enzymaktivität von dem pH-Wert" behandelt wurde, haben Sie bestimmt auch die Ionenbindungen in einem Protein besprochen. Eine positiv geladene NH₃⁺-Gruppe in der Seitenkette einer basischen Aminosäure kann eine negativ geladene COO^--Gruppe in der Seitenkette einer weit entfernten sauren Aminosäure elektrostatisch anziehen, also quasi eine Ionenbindung bilden.

Erniedrigt man nun den pH-Wert und erhöht damit die H⁺-Konzentration, nehmen die COO^--Gruppen der Seitenketten je ein Proton auf, und die negative Ladung verschwindet. Die Seitenkette kann dann nicht mehr von einer NH₃⁺-Gruppe angezogen werden, und die Proteinstruktur lockert sich, weil jetzt ja viele intramolekulare Ionenbindungen wegfallen. Bei einer Erhöhung des pH-Wertes / Verringerung der H⁺-Konzentration geschieht Ähnliches. Jetzt geben die NH₃⁺-Gruppen ein Proton ab und werden dadurch neutral.

Auch andere positive geladene Ionen als H⁺ können die Tertiärstruktur eines Proteins verändern, und am besten eignen sich Ca²⁺-Ionen dafür. Diese setzen sich an die negativ geladenen COO^--Gruppen in den Seitenketten saurer Aminosäuren und lösen damit einige Ionenbindungen innerhalb des Proteins auf. Da nun bindende Kräfte wegfallen, ändert sich die Tertiärstruktur des Proteins.

Calcium-Ionen können sich nicht nur mit negative geladenen Carboxygruppen verbinden, sondern auch mit negativ geladenen Sauerstoff-Atomen in den Seitenketten von Proteinen.

Das wäre alles noch gar nicht so gravierend, aber die Wirkung von Ca²⁺-Ionen auf die Tertiärstruktur von Proteinen ist noch stärker als eben beschrieben.

Ein Ca²⁺-Ion kann sich nämlich gleichzeitig mit sechs bis acht (!) solcher COO^-- und O^--Gruppen verbinden. Damit können sie die Aminosäureketten eines Proteins quasi zusammenziehen, und das wirkt sich viel stärker auf die Tertiärstruktur aus als wenn sich der pH-Wert ein wenig ändert.

Text
Autor: Ulrich Helmich, Lizenz: Public domain

Hier sehen wir ein Protein in seiner natürlichen Struktur (links) und das gleiche Protein, nachdem sich ein Ca²⁺-Ion mit fünf oder sechs Seitenketten des Proteins verbunden hat.

Es gibt eine ganze Reihe von Proteinen, die sich darauf spezialisiert haben, Calcium-Ionen zu binden und die dann als Ca²⁺/Protein-Komplex verschiedene Aufgaben in der Zelle übernehmen. Auf diese Proteine soll aber auf einer eigenen Seite eingegangen werden.

Quellen:

Wikipedia, Verschiedene Artikel