Grundsätzlicher Aufbau
Ein Protein-Molekül ist eine lange Kette aus Aminosäure-Bausteinen. Insgesamt gibt es 20 bis 22 verschiedene Aminosäuren, die für den Aufbau der Proteine eine Rolle spielen. Schauen wir uns einmal die Struktur der einfachsten Aminosäure an:
Die Strukturformel des Glycin-Moleküls
Jede Aminosäure besteht aus einem zentralen Kohlenstoff-Atom (C), an dem eine Aminogruppe -NH2 und eine Carboxygruppe -COOH sitzen. Das grün unterlegte H-Atom ist typisch für die Aminosäure Glycin. Die anderen Aminosäuren haben andere Reste am zentralen C-Atom. Das Alanin hat beispielsweise eine Methylgruppe -CH3 als Rest.
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Proteine in der Nahrung
Der menschliche Körper enthält viele Tausend verschiedener Proteine, die sogenannten körpereigenen Proteine. Die Zellen des Körpers stellen diese Proteine an ihren Ribosomen her, indem sie die einzelnen Aminosäuren zusammensetzen.
Die benötigten Aminosäuren für diese Proteinsynthese müssen aus der Nahrung aufgenommen werden. Einige einfache Aminosäuren können die Zellen aus Kohlenhydraten oder Fetten herstellen. Andere Aminosäuren müssen aber direkt mit der Nahrung aufgenommen werden, weil die Zellen sie nicht selbst herstellen können. Diese Aminosäuren werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet. Nahrungsmittel mit einem hohen Anteil essentieller Aminosäuren gelten als biologisch hochwertig. Proteinreiche tierische Nahrungsmittel sind Eier, Milch, Fisch und Fleisch, proteinreiche pflanzliche Nahrungsmittel sind Hülsenfrüchte (Bohnen, Erbsen, Linsen, Soja).
Hier eine Liste der essentiellen Aminosäuren:
- Histidin
- Isoleucin
- Leucin
- Lysin
- Methionin
- Phenylalanin
- Threonin
- Tryptophan
- Valin
Bau der Proteine
Wie bereits gesagt, bestehen alle Proteine aus Aminosäuren. Moleküle, die aus weniger als 100 Aminosäuren zusammengesetzt sind, werden als Polypeptide bezeichnet, und wenn sie aus weniger als 10 Aminosäuren bestehen, nennt man sie Oligopeptide.
| Zahl der Aminosäuren | Bezeichnung |
|---|---|
| 1 | Aminosäure |
| 2 | Dipeptid |
| 3 | Tripeptid |
| 4 - 10 | Oligopeptid |
| 11 - 100 | Polypeptid |
| > 100 | Protein, Eiweiß |
Proteine sind komplex aufgebaute Makromoleküle (= Moleküle, die aus vielen Bausteinen bestehen) mit mehreren Strukturebenen. Da ist zunächst die Primärstruktur, dann die Sekundärstruktur, dann die Tertiärstruktur und schließlich sogar noch die Quartärstruktur.
Primärstruktur
Unter diesem Begriff versteht man ganz einfach die Reihenfolge der Aminosäuren in dem Protein, die sogenannte Aminosäure-Sequenz. Die Reihenfolge der Aminosäuren eines jeden Proteins ist genetisch festgelegt, und zwar in der DNA im Zellkern einer jeden Zelle. In unserer DNA sind die Anweisungen für den Aufbau von über 20.000 verschiedenen Proteinen enthalten.
Weitere Einzelheiten zur Primärstruktur...
Tertiärstruktur
Dieser Begriff bezeichnet die räumliche Struktur des gesamten Proteins. Eine Tertiärstruktur kann recht kompliziert aussehen. Hier ist ein Beispiel für eine solche Tertiärstruktur:
Die Tertiärstruktur eines kleinen Proteins.
Quelle: http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure (public domain)
Die einzelnen Aminosäuren sieht man hier nicht mehr. In dieser Tertiärstruktur sind ungeordnete Bereiche zu sehen, nämlich die grauen Bänder. Auffälliger sind aber die geordneten Bereiche, die hier grün und rot dargestellt sind. Die spiralförmig aussehenden grünen Bereiche werden als alpha-Helices bezeichnet, die rot gefärbten bandartigen Bereiche werden als beta-Faltblätter bezeichnet. Und damit wären wir auch schon bei der Sekundärstruktur.
Weitere Einzelheiten zur Tertiärstruktur...
Sekundärstruktur
Die geordneten Bereiche innerhalb einer Tertiärstruktur werden als Sekundärstruktur bezeichnet. Bei den Sekundärstrukturen unterscheidet man zwei verschiedene, nämlich die spiralförmig aussehenden alpha-Helix-Bereiche und die bandförmig aussehenden beta-Faltblatt-Bereiche. Verantwortlich für diese geordneten Bereiche innerhalb der Tertiärstruktur sind bestimmte Aminosäuren, die untereinander Wasserstoffbrücken-Bindungen ausbilden.
Die beta-Faltblatt-Struktur kommt vor allem in Strukturproteinen wie Kollagen oder Elastin vor. Sie macht diese Proteine mechanisch stabil und belastbar. Die alpha-Helix-Struktur kommt in den meisten anderen Proteinen vor, sie hat vielfältige Funktionen. Die meisten Membranproteine werden zum Beispiel durch alpha-Helices in der Zellmembran verankert.
Weitere Einzelheiten zur Sekundärstruktur...
Quartärstruktur
Viele Proteine bestehen aus mehreren Untereinheiten, die selbst wieder eigenständige Proteine sind. Ein solcher Zusammenschluss von mehreren Proteinen-Untereinheiten wird als Quartärstruktur bezeichnet. Eine solche Quartärstruktur kann neben den eigentlichen Proteinen auch noch andere Verbindungen enthalten. Beim Hämoglobin zum Beispiel ist die Verbindung Häm mit eingebaut.
Biologische Wertigkeit
Bereits oben im Abschnitt "Proteine in der Nahrung" wurde auf den Begriff der biologischen Wertigkeit eingegangen. Entscheidend für die biologische Wertigkeit sind die essentiellen Aminosäuren in der Nahrung. Das kann man sich mit einem ganz einfachen Beispiel klarmachen.
Biologische Wertigkeit, mit Lego-Steinen veranschaulicht
Wie viele "Ampeln" kann man mit vier grünen, fünf gelben und drei roten Legosteinen zusammenbauen? Natürlich nur drei Stück. Mit zwei gelben und einem grünen Stein kann man leider nichts mehr anfangen, jedenfalls kann man keine Ampel mehr damit zusammenbauen.
Ähnlich ist das mit der biologischen Wertigkeit von Nahrungsproteinen. Stellen Sie sich einmal vor, ein bestimmtes körpereigenes Protein-Molekül benötigt 12 Leucin-, 7 Histidin- und 8 Lysin-Bausteine. In der aufgenommenen Nahrung sind aber die essentiellen Aminosäuren anteilsmäßig wie folgt verteilt: 100 Leucin, 50 Histidin und 120 Lysin-Bausteine. Wie viele körpereigene Protein-Moleküle können daraus gebaut werden? Das Leucin in der Nahrung würde für 8 Moleküle reichen, das Histidin für 7, mit den 120 Lysin-Molekülen könnte man jedoch 15 Protein-Moleküle herstellen.
Also kann man insgesamt nur 7 Protein-Moleküle aus den aufgenommenen Aminosäuren herstellen. Das Histidin ist "Schuld daran". Wären nicht 50, sondern 70 Histidin-Moleküle in der Nahrung gewesen, hätte man 8 Protein-Moleküle bauen können. Jetzt wäre nämlich das Leucin "Schuld daran", dass man nicht mehr Eiweisse "bauen" kann.
Die biologische Wertigkeit eines Nahrungsproteins sagt uns also, wie viel Gramm körpereigenes Protein man aus 100g Nahrungsprotein herstellen kann. Entscheidend dafür ist der Gehalt an essentiellen Aminosäuren. Die anderen Aminosäuren sind nicht so wichtig, weil die ja selbst hergestellt werden können, wenn sie fehlen. Am wichtigsten für die biologische Wertigkeit ist immer die essentielle Aminosäuren, von der am wenigsten in der Nahrung vorhanden ist. Bei den Legosteinen waren das die roten Steine. Hätten wir vier rote Steine zur Verfügung gehabt, hätte man vier Ampeln herstellen können. Ein fünfter roter Stein hätte aber nichts gebracht, weil dann nämlich die grünen Steine nicht mehr gereicht hätten.