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Was hält die Tertiärstruktur zusammen?

Makromoleküle - Aminosäuren - Eigenschaften - pH-Wert - Elektrophorese - saure/basische AS - Peptide - Primärstruktur - Sekundärstruktur - Tertiärstruktur

Das Zustandekommen der Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ist das Ergebnis verschiedener intramolekularer Bindungen, in erster Linie sind hier die Disulfid-Brücken und die Ionenbindungen zu nennen. Auch Wasserstoff-Brücken und hydrophobe Wechselwirkungen spielen eine Rolle bei der Bildung der Tertiärstruktur.

Disulfid-Brücken

Für die Bildung der Tertiärstruktur sind u.a. Disulfid-Brücken zwischen nicht benachbarten Cystein-Molekülen verantwortlich.

Disulfidbrücken zwischen nicht-benachbarten Aminosäuren

Disulfid-Brücke zwischen den Aminosäuren 2 und 42 eines Proteins

Die obige Abbildung zeigt den Anfang eines Proteins von der Aminosäure Nr. 1 bis zur Aminosäure Nr. 3 sowie einen anderen Teil des Proteins von der Aminosäure Nr. 41 bis zur Aminosäure Nr. 44. Die dazwischen liegenden Aminosäuren wurden aus Platzgründen nicht mit gezeichnet.

Bei der Aminosäure Nr. 2 handelt es sich um ein Cystein-Molekül, ebenso bei der Aminosäure Nr. 42. Cystein hat eine SH-Gruppe in der Seitenkette (das ist so etwas Ähnliches wie eine OH-Gruppe, nur statt eines Sauerstoff-Atoms besitzt eine SH-Gruppe ein Schwefelatom).

Zwei SH-Gruppen können nun leicht miteinander reagieren, unter Oxidation durch Abspaltung von Wasserstoff mit Hilfe eines Oxidationsmittels bildet sich dann eine Disulfid-Brücke:

Bildung einer Disulfid-Brücke

Bildung einer Disulfid-Brücke mit Hilfe eines Oxidationsmittels

Disulfid-Brücken spielen beispielsweise beim Formen der Haare beim Frisör eine große Rolle. Die Haare werden zunächst mit einem Oxidationsmittel behandelt, so dass sich einige Disulfidbrücken in den Strukturproteinen der Haare lösen. Dann werden die Haare geformt (zum Beispiel mit Lockenwicklern), anschließend wird ein Reduktionsmittel dazugegeben, und es bilden sich neue Disulfidbrücken. Durch diese neuen Disulfid-Brücken bleiben die Haare dann längere Zeit in der neuen Form (Dauerwelle).

Ionenbindungen

Bildung einer Ionenbindung innerhalb eines Proteins

Bildung einer Ionenbindung innerhalb eines Proteins

Die Abbildung zeigt die Bildung einer Ionenbindung innerhalb eines Proteins. Bei der Aminosäure Nr. 2 handelt es sich um Arginin, eine basische Aminosäure. Arginin hat eine Aminogruppe in der Seitenkette, die bei niedrigen pH-Werten ein Proton aufnehmen kann und dann zur positiv geladenen NH3+-Gruppe wird. Bei der Aminosäuren Nr. 42 handelt es sich um Glutaminsäure, eine saure Aminosäure. Saure Aminosäuren haben eine Carboxylgruppe in der Seitenkette, die gern ein Proton abgibt und dann negativ geladen ist.

Die positive Ladung in der Seitenkette der basischen Aminosäure und die negative Ladung in der Seitenkette der sauren Aminosäure ziehen sich gegenseitig an, es entsteht eine Ionenbindung zwischen den beiden an sich nicht benachbarten Aminosäuren.

Die Tertiärstruktur wird hauptsächlich durch Ionenbindungen und Disulfidbrücken zusammengehalten

Die Tertiärstruktur wird hauptsächlich durch Ionenbindungen und Disulfidbrücken zusammengehalten

Tertiärstruktur eines Natriumkanals

Tertiärstruktur eines Natriumkanals

Das Bild oben zeigt, wie ein Natriumkanal aufgebaut ist. Natriumkanäle sind Ionenkanäle, durch die Natrium-Ionen passiv in die Zelle strömen können. Es gibt verschiedene Typen von Natrium-Kanälen. Bei der Bildung des Aktionspotenzials beispielsweise spielen spannungsgesteuerte Natriumkanäle eine wichtige Rolle (siehe Neurobiologie / Aktionspotenzial).

Das Protein, das den Natriumkanal bildet, besteht aus vier Abschnitten, die auch als Domänen bezeichnet werden. Jede Domäne wiederum setzt sich aus sechs alpha-Helices zusammen. In der halbflüssigen Zellmembran (fluid-mosaic-model) "schwimmen" die 24 Helices mehr oder weniger frei beweglich hin und her. Durch die intramolekularen Bindungen aber ordnen sich die Helices so an, dass ein Kanal entsteht, durch den Natrium-Ionen (und nur Natrium-Ionen) in die Zelle strömen können. Dabei spielen weniger Disulfid-Brücken bzw. Ionenbindungen eine Rolle, sondern vielmehr Wasserstoffbrücken-Bindungen und hydrophobe Wechselwirkungen.

Wasserstoffbrücken-Bindungen

Seitenketten mit Carboxyl-, Hydroxyl- oder Aminogruppen, wie sie in einigen Aminosäuren vorkommen, können untereinander Wasserstoffbrücken-Bindungen eingehen. Auch dadurch wird die Tertiärstruktur eines Protein stabilisiert. Diese H-Brücken sind allerdings recht schwach und anfällig gegen Schwankungen der Temperatur und des pH-Wertes.

Hydrophobe Wechselwirkungen

Wenn man Öl in Wasser gießt und kräftig schüttelt, bildet sich zunächst eine Emulsion aus vielen kleinen Öltropfen, die im Wasser schwimmen. Nach kurzer Zeit aber vereinigen sich diese Öltropfen zu einer großen Ölschicht, die auf dem Wasser schwimmt. Ursache für diese Entmischung ist nicht etwas der starke Zusammenhalt der Öl-Moleküle, sondern der starke Zusammenhalt der Wasser-Moleküle. Die Wasser-Moleküle schließen sich zu einem Netzwerk zusammen, das von Wasserstoffbrücken zusammengehalten wird. Die Öl-Moleküle werden von diesem Netzwerk ausgeschlossen, weil sie keine H-Brücken bilden können. Den Öl-Molekülen bleibt sozusagen nichts anderes übrig, als sich ihrerseits zusammen zu schließen. Dies erscheint dann dem außenstehenden Betrachter so, als gäbe es zwischen den Öl-Molekülen Anziehungskräfte, was ja auch nicht ganz falsch ist, wenn man an die van-der-Waals-Kräfte zwischen den Öl-Molekülen denkt. Nichts desto weniger sind die hydrophoben Wechselwirkungen letzten Endes darauf zurückzuführen, dass sich Seitenketten, denen die Teilnahme an dem H-Brücken / Disulfid-Brücken / Ionenbindungs-Netzwerk verwehrt wurde, zusammenschließen, um den Gesamtenergiegehalt des komplexen Protein-Moleküls zu vermindern. Wenn eine hydrophobe Struktur dem Lösungsmittel Wasser ausgesetzt ist, ist das energetisch recht ungünstig. Durch die hydrophoben Wechselwirkungen wird aber die hydrophobe Gesamtoberfläche verringert, die dem Wasser ausgesetzt ist, was energetisch günstiger ist.